Dies ist eine kompakte Übersicht zu Lyophilisation — geschrieben für Leser, die mehr als einen Absatz, aber kein Lehrbuch wollen.
Zuletzt geprüft am 2026-03-26. Wo eine Aussage auf einer konkreten Studie beruht, wird die Studie beschrieben und nicht überinterpretiert.
== Definition == Als G-Protein-gekoppelte Rezeptoren im engeren Sinn werden alle heptahelikalen, das heißt mit 7 Helices in der Zellmembran verankerten Rezeptoren bezeichnet, die zur Bindung und Aktivierung von G-Proteinen befähigt sind. Zusätzlich zur Bindung von G-Proteinen sind viele dieser Rezeptoren in der Lage, auch mit anderen signalweiterleitenden Proteinen zu interagieren. Als G-Protein-gekoppelte Rezeptoren werden, wie im Fall vieler sogenannter „Orphan-GPCRs“, auch Rezeptorproteine bezeichnet, für die eine Kopplung mit G-Proteinen lediglich vermutet wird. Bisweilen wird dieser Begriff auch auf Rezeptoren angewandt, die zwar nicht zur Bindung und Aktivierung von G-Proteinen befähigt sind, jedoch auf Grund ihrer phylogenetischen Verwandtschaft mit anderen, der klassischen Definition genügenden G-Protein-gekoppelten Rezeptoren dieser Familie zugerechnet werden können. Dem gegenüber werden prokaryotische Rhodopsine, die zwar in ihrer Struktur eukaryotischen G-Protein-gekoppelten Rezeptoren ähneln, aber nicht zur Bindung von G-Proteinen befähigt sind und als Ionenkanäle fungieren, nicht der Familie der G-Protein-gekoppelten Rezeptoren zugeordnet.
Quellen: de.wikipedia.org
== Vorkommen == G-Protein-gekoppelte Rezeptoren kommen in fast allen Lebewesen vor. Besonders zahlreich sind sie bei Wirbeltieren zu finden. Aber auch Wirbellose, Protozoen (z. B. Amöben) und Pilze (beispielsweise in Hefen) besitzen G-Protein-gekoppelte Rezeptoren. Auch einige pflanzliche Zellmembranproteine können auf Grund ihrer Fähigkeit, heterotrimäre G-Proteine zu aktivieren, den G-Protein-gekoppelten Rezeptoren zugerechnet werden. Sie spielen insbesondere eine Rolle als Phytohormon-Rezeptoren. Allerdings sind nicht alle dieser pflanzlichen Rezeptoren wie der GCR1 der Acker-Schmalwand klassische heptahelikale G-Protein-gekoppelte Rezeptoren, sondern können wie GCR2, der größere Ähnlichkeiten zu bakteriellen Lanthionin-Synthasen besitzt, abweichende Strukturmotive besitzen. Einige Fotorezeptoren mit einer Struktur, die G-Protein-gekoppelten Rezeptoren ähnelt, können sogar in Archaeen gefunden werden (Bacteriorhodopsine). Diese als Ionenkanäle fungierenden Rezeptoren haben jedoch keine Verwandtschaft zu Fotorezeptoren höherer Tiere und werden in der Regel nicht der Familie der G-Protein-gekoppelten Rezeptoren zugerechnet. Beim Menschen konnten bisher etwa 800 G-Protein-gekoppelte Rezeptoren identifiziert werden. Diese werden durch etwa 3 % des menschlichen Genoms kodiert. Mehr als die Hälfte der G-Protein-gekoppelten Rezeptoren des Menschen werden den Geruchsrezeptoren (olfaktorischen Rezeptoren) zugeordnet. Bei über 140 der ca. 800 G-Protein-gekoppelten Rezeptoren ist der endogene Ligand nicht bekannt und sie werden deshalb als Orphan-GPCRs bezeichnet.
Quellen: de.wikipedia.org
Auf Grund ihrer Struktur gehören mit Ausnahme des pflanzlichen GCR2 alle G-Protein-gekoppelte Rezeptoren der Superfamilie der heptahelikalen Transmembranproteine (gebräuchliche Synonyme: Sieben-Transmembrandomänen-Rezeptoren, 7-TM-Rezeptoren und heptahelikale Rezeptoren) an. Sie bestehen aus Untereinheiten mit sieben (griechisch „hepta“) die Zellmembran durchspannenden (transmembranären) Helixstrukturen, die durch drei intrazelluläre und drei extrazelluläre Schleifen miteinander verbunden sind. G-Protein-gekoppelte Rezeptoren besitzen eine extrazelluläre oder transmembranäre Bindungsdomäne für einen Liganden. Das G-Protein bindet an der zellinneren (intrazellulären) Seite des Rezeptors. Zum Vergleich des Aufbaus der verschiedenen G-Protein-gekoppelten Rezeptoren untereinander wurde das Ballesteros-Weinstein-System der Nomenklatur entwickelt. Lange Zeit konnte die Struktur G-Protein-gekoppelter Rezeptoren nur anhand der Analogie zur bekannten Struktur des Bakteriorhodopsins vorausgesagt werden. Die dreidimensionale Strukturaufklärung eines G-Protein-gekoppelten Rezeptors bei Wirbeltieren, des Rhodopsins des Hausrinds, gelang im Jahr 2000 mit Hilfe der Röntgenstrukturanalyse. Die Kristallisierung und Strukturaufklärung anderer G-Protein-gekoppelter Rezeptoren ist hingegen wegen ihrer physikochemischen Eigenschaften und aufgrund der geringen Rezeptordichte in der Membran erschwert.
Quellen: de.wikipedia.org
Daher konnte erst im Jahr 2007 die Kristallstruktur eines ligandenaktivierten G-Protein-gekoppelten Rezeptors (menschlicher β2-Adrenozeptor) unter Verwendung technischer Tricks, wie der Verwendung stabilisierender Antikörper oder der Fusion mit leicht zu kristallisierenden Proteinen, aufgeklärt werden. Inzwischen wurde die dreidimensionale Struktur, einschließlich die der Transmembrandomänen, für zahlreiche G-Protein-gekoppelte Rezeptoren der physiologisch und therapeutisch bedeutsamen Klasse A aufgeklärt. Die Strukturaufklärung erfolgte überwiegend mit Hilfe der Röntgenkristallanalyse unter Verwendung von Fusionsproteinen oder Methoden zur thermischen Stabilisierung. Auf diese Weise wurde unter anderem die Struktur des β1-Adrenozeptors, des A2A-Adenosinrezeptors, des D3-Dopaminrezeptors, der Opioidrezeptoren κ, μ, δ, Nociceptin, des S1P1-Rezeptors, der muskarinischen Acetylcholinrezeptoren M2 und M3, des Histamin-H1-Rezeptors, der Serotonin-Rezeptoren 5-HT1B und 5-HT2B, der Chemokinrezeptoren CCR5 und CXCR4, des Neurotensinrezeptors NTS1 und des Protease-aktivierten Rezeptors PAR1 aufgeklärt. Mittels Kernspinresonanzspektroskopie wurde die dreidimensionale Struktur des natürlichen humanen Chemokinrezeptors CXCR1 ermittelt. Genutzt werden die Flüssig- und Festphasenspektroskopie. Für G-Protein-gekoppelte Rezeptoren der Klasse A liegen Strukturdaten der Rezeptoren in Komplex mit Signaltransduktionsmolekülen, wie beispielsweise heterotrimäre G-Proteine und Arrestin, und für verschiedene Aktivierungszustände vor.
Quellen: de.wikipedia.org
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